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Propeller protein containing a FYVE domain, ProF : an adaptor for kinases involved in glucose uptake in adipocytes


Fritzius, Thorsten. Propeller protein containing a FYVE domain, ProF : an adaptor for kinases involved in glucose uptake in adipocytes. 2006, University of Zurich, Faculty of Science.

Abstract

Adapterproteine sind wesentliche Bestandteile zahlreicher Signalwege. Obwohl selbst nicht enzymatisch aktiv, können sie wichtige Proteine wie zum Beispiel Proteinkinasen nach deren Aktivation zu Proteinkomplexen oder zu bestimmten subzellulären Bereichen rekrutieren. Um diese Aufgabe zu erfüllen, besitzen Adapterproteine oftmals viele verschiedene Proteindomänen zur koordinierten Interaktion mit Proteinen, Lipiden oder Nukleinsäuren. Diese Arbeit behandelt die Identifizierung und ausführliche Beschreibung eines potentiellen Adapterproteins. Das Protein beinhaltet zwei Domänen, einen WD-repeat Propeller und eine FYVE Domäne, und wurde daher als ProF bezeichnet. Die FYVE Domäne ermöglicht die Bindung von ProF an interne Vesikel, während die WD-repeats für die Wechselwirkung mit anderen Proteinen verantwortlich sind. ProF interagiert mit verschiedenen Proteinen, was in Adipozyten (Fettzellen) und anderen Zellsystemen demonstriert werden konnte. Unter diesen Interaktionspartnern sind zwei Kinasen, Akt und PKCζ, und VAMP2, ein Protein, welches an der Fusion von Vesikeln mit ihren Zielmembranen beteiligt ist. Überexpression und Knockdown von ProF zeigten, dass das Protein die Differenzierung von Präadipozyten und Glukoseaufnahme in Adipozyten reguliert. Des Weiteren mag ProF eine allgemeinere Rolle in einer Vielzahl von Vesikeltransport- Prozessen - in Adipozyten wie auch in anderen Zellsystemen - spielen und mit zahlreichen anderen Proteinen interagieren.

Adaptor proteins are essential components of many signal transduction pathways. Although not enzymatically active themselves, they can recruit important signaling components such as protein kinases to protein complexes or to specific subcellular locations in response to an activating signal. To perform this task, adaptor proteins often contain several different domains for coordinated protein-protein, protein-lipid, or protein-nucleic acid interaction. In this thesis the identification and extensive characterization of one potential adaptor protein is described. The protein contains two domains, a WD-repeat propeller and a FYVE domain, designated as ProF. The FYVE domain allows the interaction of ProF with internal vesicles, whereas the WD-repeats provide a protein- protein interaction platform. ProF interacts with several proteins as demonstrated in adipocytes (fat cells) and other cellular systems. Among these interaction partners are two protein kinases, Akt and PKCζ, and VAMP2, a protein involved in fusion of vesicles with their target membranes. Overexpression and knock down of ProF showed that the protein regulates differentiation of pre-adipocytes and glucose uptake in adipocytes. Furthermore, ProF may be more generally involved in a variety of vesicular trafficking processes in adipocytes or other tissues and may bind to numerous other signaling proteins.

Abstract

Adapterproteine sind wesentliche Bestandteile zahlreicher Signalwege. Obwohl selbst nicht enzymatisch aktiv, können sie wichtige Proteine wie zum Beispiel Proteinkinasen nach deren Aktivation zu Proteinkomplexen oder zu bestimmten subzellulären Bereichen rekrutieren. Um diese Aufgabe zu erfüllen, besitzen Adapterproteine oftmals viele verschiedene Proteindomänen zur koordinierten Interaktion mit Proteinen, Lipiden oder Nukleinsäuren. Diese Arbeit behandelt die Identifizierung und ausführliche Beschreibung eines potentiellen Adapterproteins. Das Protein beinhaltet zwei Domänen, einen WD-repeat Propeller und eine FYVE Domäne, und wurde daher als ProF bezeichnet. Die FYVE Domäne ermöglicht die Bindung von ProF an interne Vesikel, während die WD-repeats für die Wechselwirkung mit anderen Proteinen verantwortlich sind. ProF interagiert mit verschiedenen Proteinen, was in Adipozyten (Fettzellen) und anderen Zellsystemen demonstriert werden konnte. Unter diesen Interaktionspartnern sind zwei Kinasen, Akt und PKCζ, und VAMP2, ein Protein, welches an der Fusion von Vesikeln mit ihren Zielmembranen beteiligt ist. Überexpression und Knockdown von ProF zeigten, dass das Protein die Differenzierung von Präadipozyten und Glukoseaufnahme in Adipozyten reguliert. Des Weiteren mag ProF eine allgemeinere Rolle in einer Vielzahl von Vesikeltransport- Prozessen - in Adipozyten wie auch in anderen Zellsystemen - spielen und mit zahlreichen anderen Proteinen interagieren.

Adaptor proteins are essential components of many signal transduction pathways. Although not enzymatically active themselves, they can recruit important signaling components such as protein kinases to protein complexes or to specific subcellular locations in response to an activating signal. To perform this task, adaptor proteins often contain several different domains for coordinated protein-protein, protein-lipid, or protein-nucleic acid interaction. In this thesis the identification and extensive characterization of one potential adaptor protein is described. The protein contains two domains, a WD-repeat propeller and a FYVE domain, designated as ProF. The FYVE domain allows the interaction of ProF with internal vesicles, whereas the WD-repeats provide a protein- protein interaction platform. ProF interacts with several proteins as demonstrated in adipocytes (fat cells) and other cellular systems. Among these interaction partners are two protein kinases, Akt and PKCζ, and VAMP2, a protein involved in fusion of vesicles with their target membranes. Overexpression and knock down of ProF showed that the protein regulates differentiation of pre-adipocytes and glucose uptake in adipocytes. Furthermore, ProF may be more generally involved in a variety of vesicular trafficking processes in adipocytes or other tissues and may bind to numerous other signaling proteins.

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Item Type:Dissertation (monographical)
Referees:Moelling Karin
Communities & Collections:UZH Dissertations
Dewey Decimal Classification:Unspecified
Language:English
Place of Publication:Zürich
Date:2006
Deposited On:20 Jun 2019 08:51
Last Modified:25 Sep 2019 00:11
Number of Pages:148
OA Status:Green
Related URLs:https://www.recherche-portal.ch/primo-explore/fulldisplay?docid=ebi01_prod005227164&context=L&vid=ZAD&search_scope=default_scope&tab=default_tab&lang=de_DE (Library Catalogue)

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Language: English
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