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NMR studies of the extracellular domains of a human G-protein coupled receptor grafted onto a stable β-barrel scaffold


Walser, Reto. NMR studies of the extracellular domains of a human G-protein coupled receptor grafted onto a stable β-barrel scaffold. 2010, University of Zurich, Faculty of Science.

Abstract

Rezeptoren für diverse Substanzen wie Hormone und Neurotransmitter sitzen auf der Oberfläche von Zellen. Einige Rezeptoren binden ein Signalmolekül ausserhalb der Zelle und übersetzen dieses in eine intrazelluläre Antwort, ohne dass dabei das Signalmolekül in die Zelle aufgenommen würde. Solche Rezeptoren sind oft schwierig zu untersuchen, unter Anderem auf Grund ihrer Instabilität. Ich habe in dieser Dissertation versucht, die für die Bindung des Signalmoleküls verantwortlichen Teile des Rezeptors auf ein stabileres Grundgerüst zu verpflanzen, und so einen künstlichen Rezeptor zu erzeugen, welcher experimentell leichter zugänglich ist als der Gesamtrezeptor. Die Herstellung eines solchen künstlichen Rezeptorsystems erlaubte uns erste einfache Experimente zur Untersuchung der Bindung der Signalmoleküle durchzuführen.



Receptors for substances such as hormones and neurotransmitters are displayed on the cellular surface. Some receptors bind a signaling molecule outside the cell and translate this extracellular binding event into an intracellular response, without actually transporting the signaling molecule into the cell. Such receptors are often difficult to study due to numerous problems such as their instability. In this dissertation I have tried to graft the receptor parts, which are responsible for ligand binding onto a stable scaffold, thereby creating an artificial receptor, which is experimentally more easily accessible than the natural receptor. The generation of such an artificial receptor system allowed us to conduct simple ligand binding experiments.

Abstract

Rezeptoren für diverse Substanzen wie Hormone und Neurotransmitter sitzen auf der Oberfläche von Zellen. Einige Rezeptoren binden ein Signalmolekül ausserhalb der Zelle und übersetzen dieses in eine intrazelluläre Antwort, ohne dass dabei das Signalmolekül in die Zelle aufgenommen würde. Solche Rezeptoren sind oft schwierig zu untersuchen, unter Anderem auf Grund ihrer Instabilität. Ich habe in dieser Dissertation versucht, die für die Bindung des Signalmoleküls verantwortlichen Teile des Rezeptors auf ein stabileres Grundgerüst zu verpflanzen, und so einen künstlichen Rezeptor zu erzeugen, welcher experimentell leichter zugänglich ist als der Gesamtrezeptor. Die Herstellung eines solchen künstlichen Rezeptorsystems erlaubte uns erste einfache Experimente zur Untersuchung der Bindung der Signalmoleküle durchzuführen.



Receptors for substances such as hormones and neurotransmitters are displayed on the cellular surface. Some receptors bind a signaling molecule outside the cell and translate this extracellular binding event into an intracellular response, without actually transporting the signaling molecule into the cell. Such receptors are often difficult to study due to numerous problems such as their instability. In this dissertation I have tried to graft the receptor parts, which are responsible for ligand binding onto a stable scaffold, thereby creating an artificial receptor, which is experimentally more easily accessible than the natural receptor. The generation of such an artificial receptor system allowed us to conduct simple ligand binding experiments.

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Item Type:Dissertation (monographical)
Referees:Zerbe Oliver, Robinson John
Communities & Collections:UZH Dissertations
Dewey Decimal Classification:540 Chemistry
Language:English
Place of Publication:Zürich
Date:2010
Deposited On:18 Jan 2011 08:12
Last Modified:24 Sep 2019 17:14
Number of Pages:262
Additional Information:NMR studies of the extracellular domains of a human G-protein coupled receptor grafted onto a stable β-barrel scaffold / von Reto Walser. - Zürich, 2010
OA Status:Green
Related URLs:https://www.recherche-portal.ch/primo-explore/fulldisplay?docid=ebi01_prod006320562&context=L&vid=ZAD&search_scope=default_scope&tab=default_tab&lang=de_DE (Library Catalogue)

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